Белки в клетке

Белки являются очень важными молекулами, которые необходимы для всех живых организмов. По сухому весу белки представляют собой самую большую единицу клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли посвящен свой тип белка, выполняя задачи, варьирующиеся от общей клеточной поддержки до передачи клеточных сигналов и передвижения. Всего существует семь типов белков.

Белки

• Белки представляют собой биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют практически во всех клеточных процессах.
• Происходит в цитоплазме, перевод это процесс, посредством которого белки синтезированный.
• Типичный белок построен из одного набора аминокислоты. Каждый белок специально оборудован для своей функции.
• Любой белок в организме человека может быть создан путем перестановки всего 20 аминокислот.
• Существует семь типов белков: антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки, а также транспортные белки.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме в результате процесса, называемого перевод. Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки.Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК декодируется в РНК. Клеточные структуры, называемые рибосомами, затем помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепь из 20 аминокислот. Человеческий организм может использовать комбинации этих же 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-NH2)
• «Вариабельная» группа

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа в наибольшей степени ответственна за изменчивость, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные и аминогрупповые связи.

Аминокислоты соединяются путем дегидратационного синтеза до тех пор, пока они не образуют пептидные связи. Когда ряд аминокислот соединен вместе этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Белковая структура

Структура белка может быть шаровидный или же волокнистый в зависимости от его конкретной роли (каждый белок специализирован). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Различают четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым базовым и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Одна молекула белка может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, а структура и сложность белка определяют его функцию.Коллаген, например, имеет форму сверхскрученной спирали, которая является длинной, волокнистой, прочной и похожей на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой глобулярный белок, складчатый и компактный. Его сферическая форма полезна для маневрирования через кровеносные сосуды.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, под которые подпадают все белки. К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

антитела

антитела представляют собой специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет иммунной системе использовать их для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных вторжений в крови. Одним из способов, которым антитела противодействуют антигенам, является их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также клеточное движение и процессы деления. Миозин поддерживает задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты белки, облегчающие и ускоряющие биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами. Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в пищеварительных заболеваниях и специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы, фермента, расщепляющего сахар лактозу, содержащийся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который работает в желудке для расщепления белков в пище — недостаток этого фермента приводит к расстройству желудка.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются те, которые присутствуют в слюне: слюнная амилаза, слюнный калликреин и лингвальная липаза выполняют важные биологические функции. Слюнная амилаза является основным ферментом слюны и расщепляет крахмал до сахара.

Гормональные белки

Гормональные белки являются белками-мессенджерами, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует сокращения во время родов, а соматотропин является гормоном роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки являются волокнистыми и тягучими, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, иглы, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Запасные белки

Запасные белки резервировать аминокислоты для организма до готовности к употреблению. Примеры запасных белков включают овальбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки являются белками-переносчиками, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через эритроциты. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.